牛的胰蛋白酶氨基酸残基223个，分子量为23300，活性的部位的丝氨酸残基是不可缺少的丝氨酸蛋白酶。除存在于脊椎动物外，还存在于蚕、海盘车、蝲姑、放1线菌等范围广泛的生物体中。另外与高等动物的血液凝固和炎1症等有关的凝血酶、纤溶酶、舒血管素等蛋白酶在化学结构和特异性等方面与胰蛋白酶具有密切的关系，可以认为这些酶是从共同的祖先酶在进化过程中分化而来的。胰糜蛋白酶与弹性蛋白酶在结构和催化机制方面也具有密切关系，但其特异性则完全不同。



胰蛋白酶是一种活化酶，可以把人体的蛋白质分解为氨基酸，然后氨基酸在被人体吸收和利用。胰蛋白酶在食物的消化过程中起着重要的生物学作用，胰蛋白酶不仅有消化酶的作用，还有限制分解的作用，可以促使浓稠的痰液和血凝块进行分解、稀释，便于人体排出。此外，胰蛋白酶还有抗1炎的生物学作用，促进伤口肉芽组织的增1生，能够加速创面的愈合。

蛋白质二硫键异构酶

分泌蛋白需要通过在分子内或分子间形成二硫键，从而形成其天然构象。蛋白二硫键异构酶，可以催化这些二硫键的形成和异构化。PDI一方面可以通过二硫键异构酶活性促进蛋白内或蛋白间形成正确的二硫键，另一方面也可以催化某些蛋白的二硫键的水解。

在肽链分部快速折叠成蛋白质过程中，抑制半胱氨酸之间形成错误位置的二硫键的酶。